Инструменты пользователя

Инструменты сайта


аминокислоты_с_разветвленной_цепью_bcaa

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)

Аминокислота с разветвленной цепью (BCAA) представляет собой аминокислоту, имеющую алифатическую боковую цепь с разветвлением (центральный атом углерода связан с тремя или более атомами углерода). Среди протеиногенных аминокислот есть три BCAA: [[лейцин]], [[изолейцин]] и [[валин]]. Аминокислота с разветвленной цепью (BCAA) представляет собой аминокислоту, имеющую алифатическую боковую цепь с разветвлением (центральный атом углерода связан с тремя или более атомами углерода). Среди протеиногенных аминокислот есть три BCAA: лейцин, изолейцин и валин. Непротеиногенные BCAA включают 2-аминоизомасляную кислоту. Три протеиногенных BCAA входят в число девяти незаменимых аминокислот для человека, на них приходится 35% незаменимых аминокислот в мышечных белках и 40% предварительно образованных аминокислот, необходимых для млекопитающих. Синтез BCAA происходит во всех частях растений, в пластидах клетки, что определяется наличием мРНК, которые кодируют ферменты в метаболическом пути. 1) BCAA выполняют несколько метаболических и физиологических функций. Метаболически, BCAA способствуют синтезу белка и его обмену, сигнальным путям и метаболизму глюкозы. Окисление BCAA может усиливать окисление жирных кислот и играть роль при ожирении. Физиологически, BCAA играют роль в иммунной системе и в работе мозга. BCAA эффективно расщепляются ферментами дегидрогеназой и декарбоксилазой, экспрессируемыми иммунными клетками, и необходимы для роста и пролиферации лимфоцитов и активности цитотоксических Т-лимфоцитов. Наконец, BCAA совместно используют в мозге один транспортный белок с ароматическими аминокислотами (Trp, Tyr и Phe). Попав в мозг, BCAA могут играть роль в синтезе белка, синтезе нейротрансмиттеров и производстве энергии. 2)

Требования

Комитет по продовольствию и питанию (FNB) Института медицины США в 2002 году установил рекомендуемые нормы питания (RDA) для незаменимых аминокислот. Норма лейцина для взрослых 19 лет и старше – 42 мг / кг массы тела в день; изолейцина – 19 мг / кг массы тела / сутки; валина – 24 мг / кг массы тела / сутки. [6] Для человека весом 70 кг это равняется 2,9, 1,3 и 1,7 г / день. Диеты, которые соответствуют или превышают RDA для общего белка (0,8 г / кг / день; 56 г для человека весом 70 кг), соответствуют или превышают RDA для аминокислот с разветвленной цепью.

Исследования

BCAA используется в питании для лечения некоторых случаев печеночной энцефалопатии. BCAA могут облегчать симптомы печеночной энцефалопатии, но нет никаких доказательств того, что они улучшают показатели смертности, питания или общего качества жизни. Необходимы дальнейшие исследования. Некоторые исследования предполагают возможную связь между высокой частотой бокового амиотрофического склероза (БАС) среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов, некоторыми спортивными добавками, включая BCAA. 3) В исследованиях на мышах было показано, что BCAA вызывают клеточную гипервозбудимость, напоминающую то, что обычно наблюдается у пациентов с БАС. Предложенный основной механизм заключается в том, что повышенная возбудимость клеток приводит к увеличению поглощения кальция клеткой и, таким образом, к гибели клеток, особенно нейрональных клеток, которые обладают особенно низкой способностью буферизации кальция. Тем не менее, любая связь между BCAA и ALS еще не полностью установлена. В то время как BCAA могут вызывать повышенную возбудимость, подобно тому, что наблюдается у мышей с БАС, текущая работа не показывает, действительно ли обогащенная BCAA диета, назначаемая в течение длительного периода, вызывает ALS-подобные симптомы. Уровень BCAA в крови повышен у тучных, инсулинорезистентных людей, а также у мышей и крыс в моделях диабета, вызванного диетой, что указывает на возможность того, что BCAA способствуют патогенезу ожирения и диабета. 4) Диеты с ограничением BCAA улучшают толерантность к глюкозе и способствуют худобе у мышей с нормальным весом, восстанавливают чувствительность к инсулину и нормальный вес тела у мышей с ожирением и способствуют чувствительности к инсулину у крыс с ожирением.

Синтез

Пять ферментов играют главную роль в параллельных путях синтеза изолейцина, валина и лейцина: треониндегидрогеназа, ацетогидроксикислота синтаза, кетокислотредуктоизомераза, дигидроксикислота дегидрогрогеназа и аминотрансфераза. Треониндегидрогеназа катализирует дезаминирование и дегидратацию треонина до 2-кетобутирата и аммиака. Изолейцин образует петлю отрицательной обратной связи с треониндегидрогеназой. Ацетогидроксикислотная синтаза является первым ферментом для параллельного пути, который выполняет реакцию конденсации на обеих стадиях – конденсацию пирувата в ацетоацетат в пути валина и конденсацию пирувата и 2-кетобутирата с образованием ацетогидроксибтилрата в пути изолейцина. Следующая кетокислотредуктизомераза восстанавливает ацетогидроксикислоты с предыдущего этапа с образованием дигидроксикислот как в валинном, так и в изолейциновом путях. Дигидроксикислота дегигрогеназа превращает дигироксикислоты на следующем этапе. Последний этап в параллельном пути проводится с помощью аминотрансферазы, которая дает конечные продукты валина и изолейцина. Еще четыре фермента – изопропилмалатсинтаза, изопропилмалат изомераза, изопропилмалатдегидрогеназа и аминотрансфераза – необходимы для образования лейцина из 2-оксолсовалерата.

Распад

Разложение аминокислот с разветвленной цепью включает комплекс дегидрогеназы альфа-кетокислоты с разветвленной цепью (BCKDH). Недостаток этого комплекса приводит к накоплению аминокислот с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) и их токсичных побочных продуктов в крови и моче, что приводит к заболеванию лейциноз. Комплекс BCKDH превращает аминокислоты с разветвленной цепью в производные ацил-КоА, которые после последующих реакций превращаются в ацетил-КоА или сукцинил-КоА, которые вступают в цикл лимонной кислоты. 5) Ферменты включают аминотрансферазу с разветвленной цепью и 3-метил-2-оксобутаноатдегидрогеназу.

Клеточная сигнализация

В то время как большинство аминокислот окисляются в печени, BCAA, в основном, окисляются в скелетных мышцах и других периферических тканях. Было проверено влияние введения BCAA на рост мышц в диафрагме крысы, и был сделан вывод, что смесь BCAA оказывает такое же влияние на рост, как полная смесь аминокислот. Кроме того, смесь аминокислот со всеми, кроме BCAA, не влияет на рост мышц диафрагмы крыс. 6) Введение одного изолейцина или валина не влияло на рост мышц, хотя введение одного лейцина, по-видимому, почти так же эффективно, как и полная смесь BCAA. Лейцин косвенно активирует p70 S6 киназу, а также стимулирует сборку комплекса eIF4F, который необходим для связывания мРНК при инициации трансляции. S70-киназа P70 является частью пути передачи сигналов комплекса рапамицина (mTOR) у млекопитающих, и было показано, что она обеспечивает адаптивную гипертрофию и восстановление мышц крысы. В состоянии покоя, инфузия белка стимулирует синтез белка через 30 минут после начала инфузии, и синтез белка остается повышенным еще в течение 90 минут. Инфузия лейцина в состоянии покоя оказывает стимулирующий эффект в течение шести часов и увеличивает синтез белка путем фосфорилирования S70 киназы p70 в скелетных мышцах. После упражнений с отягощениями, без введения BCAA, занятия с отягощениями не влияют на фосфорилирование mTOR и даже вызывают снижение фосфорилирования Akt. Некоторое фосфорилирование p70 S6 киназы также наблюдалось. Когда BCAA вводили после тренировки, достаточное фосфорилирование p70 S6 киназы и S6 указывало на активацию сигнального каскада. 7)

Роль при сахарном диабете типа 2

В дополнение к клеточной сигнализации, путь mTOR также играет роль в росте бета-клеток, что приводит к секреции инсулина. Высокое содержание глюкозы в крови начинает процесс сигнального пути mTOR, в котором лейцин играет косвенную роль. Комбинация глюкозы, лейцина и других активаторов заставляет mTOR сигнализировать о пролиферации бета-клеток и секреции инсулина. Более высокие концентрации лейцина вызывают гиперактивность в пути mTOR, и активируется киназа S6, что приводит к ингибированию субстрата рецептора инсулина посредством фосфорилирования серина. 8) В клетке, повышенная активность комплекса mTOR вызывает возможную неспособность бета-клеток высвобождать инсулин, а ингибирующий эффект киназы S6 приводит к резистентности к инсулину в клетках, способствуя развитию диабета 2 типа. Метформин способен активировать киназу AMP, которая фосфорилирует белки, участвующие в пути mTOR, а также приводит к переходу комплекса mTOR из его неактивного состояния в активное. Предполагается, что метформин действует как конкурентный ингибитор аминокислоты лейцин в пути mTOR.

:Tags

Список использованной литературы:


1) Singh BK, Shaner DL (July 1995). «Biosynthesis of Branched Chain Amino Acids: From Test Tube to Field». The Plant Cell. 7 (7): 935–944. doi:10.1105/tpc.7.7.935. PMC 160890. PMID 12242394.
2) Monirujjaman M (2014). «Metabolic and Physiological Roles of Branched-Chain Amino Acids». Advances in Molecular Biology. 2014: 1–6. doi:10.1155/2014/364976.
3) Manuel M, Heckman CJ (March 2011). «Stronger is not always better: could a bodybuilding dietary supplement lead to ALS?». Experimental Neurology. 228 (1): 5–8. doi:10.1016/j.expneurol.2010.12.007. PMC 3049458. PMID 21167830.
4) Newgard CB, An J, Bain JR, Muehlbauer MJ, Stevens RD, Lien LF, Haqq AM, Shah SH, Arlotto M, Slentz CA, Rochon J, Gallup D, Ilkayeva O, Wenner BR, Yancy WS, Eisenson H, Musante G, Surwit RS, Millington DS, Butler MD, Svetkey LP (April 2009). «A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance». Cell Metabolism. 9 (4): 311–26. doi:10.1016/j.cmet.2009.02.002. PMC 3640280. PMID 19356713. Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC,
5) Sears DD, Hsiao G, Hsiao A, Yu JG, Courtney CH, Ofrecio JM, Chapman J, Subramaniam S (November 2009). «Mechanisms of human insulin resistance and thiazolidinedione-mediated insulin sensitization». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (44): 18745–50. doi:10.1073/pnas.0903032106. PMC 2763882. PMID 19841271.
6) Kimball SR, Jefferson LS (January 2006). «Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis». The Journal of Nutrition. 136 (1 Suppl): 227S–31S. doi:10.1093/jn/136.1.227S. PMID 16365087.
7) Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Köhnke R (January 2006). «Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise». The Journal of Nutrition. 136 (1 Suppl): 269S–73S. doi:10.1093/jn/136.1.269S. PMID 16365096.
8) Balcazar Morales N, Aguilar de Plata C (July 2012). «Role of AKT/mTORC1 pathway in pancreatic β-cell proliferation». Colombia Medica. 43 (3): 235–43. PMC 4001958. PMID 24893199.
    ФОРУМ LIFEBIO.WIKI
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в LiveJournal
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в Facebook
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в VKontakte
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в Twitter
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в Odnoklassniki
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в MoiMir
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в Google
  • Отправить "Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA)" в myAOL
аминокислоты_с_разветвленной_цепью_bcaa.txt · Последние изменения: 2019/07/24 07:09 — nataly

x

Будь первым!

Хочешь быть в курсе новых препаратов и научных исследований? Подпишись!

x

Будь в курсе!

Постой паровоз, подпишись на БЕСПЛАТНУЮ РАССЫЛКУ! Введи свой email и ты будешь всегда в курсе последних разработок и исследований: